Von Mario Elsen in Bascis, Ernährung · 24. Februar 2015 · 0 Kommentare
Markierungen: Aminosäuren, Eiweiße, L-Carnitin, Proteine
Warum die Resorptionsgeschwindigkeit der Proteine von Aminosäuren beeinflusst wird
In unserem Artikel über Aminosäuren im Kraftsport haben wir bereits genauer die strukturellen Eigenschaften der aus Aminosäuren aufgebauten Proteine behandelt und werden hier nur noch detailliert auf die metabole Verstoffwechselung von Proteinen eingehen.
Mono- oder Di- oder Polypeptide, also ein, zwei oder mehr als zwei verbundene Aminosäuren bilden das strukturelle Grundgerüst eines Proteins. Erst ab rund 200-300 verketteten einzelnen Aminosäuren spricht man von Eiweißen oder Proteinen. Wer versucht, sich diese Anzahl an Aminosäuren komplex verkettet vorzustellen, der merkt schnell, dass es sich bei Proteinen im Regelfall um sehr langkettige Moleküle handeln muss, die, je nach Aufbau, ganz unterschiedliche metabole Funktionen erfüllen müssen.
Dabei kann ein Protein aus vielen differenten Aminosäuren zusammengesetzt sein, die zum Teil auch essentiell sind und vom Körper nicht eigenständig synthetisiert werden können. Diese Tatsache macht deutlich, warum unser Organismus zwingend auf die bedarfsdeckende Aufnahme von Aminosäuren bzw. Proteinen angewiesen ist.
Abhängig von der Kettenlänge eines Proteins, das aus vielen zusammengesetzten Aminosäuren aufgebaut ist, ergibt sich die relative Resorptionsfähigkeit bzw. Resorptionsgeschwindigkeit eines Proteins. Damit ist prinzipiell nur die Zeitspanne gemeint, die unser Organismus benötigt, um alle verketteten Aminosäuren wieder vollständig aufzuspalten, bis keine Poly- Oligo- und Dipeptide mehr verkettet sind. Dieser mehrstufige Zerkleinerungsprozess ist Notwendig, um die Proteine für die Verdauung aufzubereiten und schließlich dem Metabolismus für viele lebenswichtige Prozesse zur Verfügung stellen zu können (Muskelhypertrophie, Energiestoffwechsel bzw. ATP-Resynthese etc.)
Insbesondere während intensiver Belastungsintervalle (z.B. während einer Muskelaufbauphase mit regelmäßigem Krafttraining) kann eine Protein-Unterversorgung (je nach Intensität) zu signifikantem Aktivitätsabfall bei der Proteinbiosynthese führen (Moore; Differential stimulation of myofibrillar and sarcoplasmic protein synthesis with protein ingestion at rest and after resistance exercise, 2009b, S.160-165). Um katabole Stoffwechselzustände zu vermeiden, in denen der Organismus auf die erneute (ineffiziente) Verstoffwechselung bereits verbauter Strukturproteine (z.B. aus den Muskelfasern) angewiesen ist, sollten Kraftsportler zwingend auf eine ausreichende Bedarfsdeckung an Eiweiß achten, die durch eine gesunde Lebensmittelkombination tierischer und pflanzlicher Lebensmittel mit hohem Proteinanteil und hoher biologischer Wertigkeit erreicht werden kann.
Aminosäuren und ihre vielseitigen Aufgaben
Jede Aminosäure und jedes Protein kann für einen bestimmten Einsatz in der Supplementation prädestiniert sein. Damit wir den Themenrahmen an dieser Stelle nicht sprengen, gehen wir hier aber nicht weiter auf den umfangreichen Funktionskatalog und das Vorkommen der verschiedenen Aminosäuren ein. Auf dieser Webseite findet Ihr ergänzende Informationen über die Funktionen wichtiger Aminosäuren wie L-Arginin, L-Carnitin sowie die unterschiedlichen Protein-Supplements wie Whey-Protein und Casein.
Besonders interessant ist eine Tabelle im unteren Abschnitt der Seite, die auf die differente Proteinbiosyntheserate und den Zeitraum eingeht, in der die Proteine vom Organismus aufgespalten und resorbiert werden. Ein weiterer wichtiger Punkt ist die biologische Wertigkeit der Eiweiße, die besonders bei einer veganen und vegetarischen Ernährungsweise eine Rolle spielt. Weil pflanzliche Lebensmittel im Regelfall eine geringere biologische Wertigkeit aufzeigen als tierische Lebensmittel, kann bei Vegetariern und Veganern oft eine proteinseitige Mangelernährung auftreten.
Der Eiweißabbau in unserem Körper
Gelangen proteinhaltige Lebensmittel in unseren Magen, aktiviert die Salzsäure des Magensaftes Pepsinogen (eine Vorstufe des Verdauungsenzymes Pepsin) und lässt die Struktur der Proteine aufquellen. Das durch die Salzsäure in Pepsin umgewandelte Pepsinogen leitet nun autokatalytisch die weiteren Resorptionsprozesse des Eiweißes ein.
Die bereits teilweise gelösten Aminosäureverbindungen (z.T. Polypeptide) gelangen weiter in den Dünndarm, der durch das Verdauungssekret der Bauchspeicheldrüse gespeist wird und den nächsten Verdauungsprozess einleitet. Dieses Sekret enthält weitere Vorstufen von Verdauungsenzymen, die, ähnlich wie das Pepsinogen, erst am Einsatzort autokatalytisch aktiviert werden und die Poly- und Oligopeptide weiter aufspalten, bis nur noch einzelne Aminosäuren verfügbar sind. Diese Peptide bzw. Aminosäuren können dann von den Mukosazellen des Dünndarms resorbiert und dem Blutkreislauf zur Verfügung gestellt werden (Lang – Basiswissen Physiologie; 1. Aufl. 2007, S. 173).
Sind unterschiedliche Eiweiß-Shakes sinnvoll?
Generell unterscheiden sich konventionelle Eiweiß-Shakes nicht durch den Geschmack, sondern primär durch die Zusammensetzung der Aminosäuren. So enthalten Casein-Shakes überwiegend langkettige Proteine, die nicht durch ein Hydrolyseverfahren in kurzkettige Peptide aufgespalten werden, wie es etwa beim Whey-Protein der Fall ist. Durch signifikante Strukturunterschiede der im Whey-Protein (Isolat) enthaltenen Proteine können die Aminosäuren im Vergleich zum Casein deutlich schneller im Dünndarm resorbiert werden und stehen so schon etwa 20-30 Minuten nach der Eiweiß-Aufnahme als freie Aminosäuren für die Proteinbiosynthese und ATP-Resynthese im Blut zur Verfügung.